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偏要原文详情：Deployingsyntheticcoevolutionandmachinelearningtoengineerprotein-proteininteractions(Science2023,381,eadh1720)本文由赛恩斯供稿。（d）显示三个正交LL2突变体LL2.c17（VFLV+IVVY）、绣金LL2.c7（LVLF+FIVK）和LL2.c22（IVFF+FILV）的库位置中的氨基酸的表，以比较它们的亲和力和结构的差异。睡衣奢侈这些方法的整合为生物技术和合成生物学提供了一种模拟蛋白质协同进化和产生具有多种分子识别特性的蛋白质复合物的手段。

最后使用预训练的蛋白质语言模型来扩展氨基酸对的范围，过于证明了这种混合实验-计算方法对该系统中蛋白-蛋白相互作用的预测能力。相互作用的蛋白质通过对突变的采样（主要是在蛋白-蛋白界面）共同进化了数千年，偏要以实现所需功能的最佳匹配，这一过程很难在实验室中重现。

 图5 正交高亲和力突变体的特异性决定簇©2023AAAS（a）与原始氨基酸相比，绣金改变的位置用红色表示，突变体之间的变化位置用绿色方框突出显示。

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